Свойства и функции белков

Аминокислоты

Белки состоят из аминокислотной цепи. Аминокислоты связываются между собой с образованием пептидных цепей, более 10 аминокислот — полипептиды.

Общая формула аминокислот H 2 N – CHR – COOH. Строение отдельных аминокислот кардинально отличается. Согласно им выделяют три основные группы аминокислот: 

• алифатические;
• ароматические;
• гетероциклические. 

Алифатические кислоты делятся на моноаминомонокарбоновые и моноаминодикарбоновые кислоты. В молекуле трех аминокислот — цистеина, цистина и метионина содержится атом серы. 

Строение аминокислот

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества. За исключением глицина, все они имеют асимметричный атом углерода и оптически активны. Человеческий белок содержит 20 отдельных аминокислот. Некоторые из них незаменимы (существенны), другие — заменяемы, потому что их можно синтезировать.

Во время катаболизма всех аминокислот образуются шесть веществ, которые участвуют в общем катаболическом процессе. Эти вещества представляют собой пируват, ацетил-КоА, кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат и оксалоацетат. 

Аминокислоты, из которых промежуточные продукты цикла Кребса (α-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат) образуются во время катаболизма и впоследствии превращаются в конечный продукт оксалоацетат и могут использоваться для гликогенеза, называются гликогенными аминокислотами. 

Некоторые аминокислоты превращаются в ацетоацетат или ацетил-CoA во время катаболизма и могут использоваться для синтеза ацетоновых материалов. Их называют кетогенными. Многие аминокислоты используются в синтезе веществ глюкозы и ацетона, потому что катаболизм производит два продукта, соответствующий метаболит цикла Кребса и ацетоацетат (Tyr, Phe, Trp) или ацетил-КоА (Ile). Такие аминокислоты называют смешанными или гликокетогенными.

Почти все природные аминокислоты (за исключением метионина) реагируют с α-кетоглутаровой кислотой. Эта катализируемая трансаминазой реакция дает глутаминовую кислоту и соответствующую α-кетоновую кислоту. Образовавшаяся глутаминовая кислота подвергается окислительному дезаминированию под действием каталитической глутаматдегидрогеназы.

Биосинтез

Рассматривая физико-химические свойства белков, нужно заострить внимание и на такой теме, как биосинтез. Эти вещества формируются на основе той информации, которая закодирована в генах

Любой белок – это уникальная последовательность остатков аминокислот, определяемая геном, кодирующим его.

Как это происходит? Ген, кодирующий белок, переносит информацию с ДНК на РНК. Это называется транскрипцией. В большинстве случаев синтез затем происходит на рибосомах – это важнейший органоид живой клетки. Данный процесс именуется трансляцией.

Есть еще так называемый нерибосомный синтез. Его тоже стоит упомянуть, раз речь идет о значении белков. Этот вид синтеза наблюдается у некоторых бактерий и низших грибов. Процесс осуществляется посредством высокомолекулярного белкового комплекса (известен как NRS-синтаза), и рибосомы в этом участия не принимают.

И, конечно же, существует еще химический синтез. С его помощью можно синтезировать короткие белки. Для этого используются методы вроде химического лигирования. Это противоположность пресловутого биосинтеза на рибосомах. Таким же методом удается получить ингибиторы определенных ферментов.

К тому же благодаря химическому синтезу можно вводить в состав белков те остатки аминокислот, которые в обычных веществах не встречаются. Допустим те, у боковых цепей которых есть флюоресцентные метки.

Стоит оговориться, что методы химического синтеза не безупречны. Есть определенные ограничения. Если в белке содержится более 300 остатков, то искусственно синтезированное вещество, скорее всего, получит неправильную структуру. А это отразится на свойствах.

Состав

Есть еще множество вопросов, касающихся белков-ферментов, расщепляющие различные вещества, поступающие в организм. Почему, например, их молекулы больше, чем у субстратов? И каким вообще образом аминокислоты, которые сами не могут ускорять химические реакции, создают мощнейшие каталитические системы, соединяясь в специфические последовательности?

Но зато медицине многое известно об их составе. Каждый фермент представляет собой соединение собственно белковых частей и связанные с ними активные центры. В их молекулах принято отличать активный А-центр – это место в пространственной структуре, с которым контактирует субстрат S. Также есть белковая часть – ее именуют либо апоэнзимом, либо апоферментом.

Можно еще объяснить иначе. Ферменты образованы из полипептидов – это такие вещества, которые состоят из остатков аминокислот. А те, в свою очередь, являются органическими соединениями, содержащие в себя как аминные, так и карбоксильные группы.

Тонкости строения

При рассмотрении вопроса, из чего состоят белки, стоит изучить и структуру этого вещества. Выделяют:

• Первичную структуру. За основу берется чередование аминокислот в составе. Если включается или «выпадает» хотя бы один элемент, то формируется новая молекула. Благодаря такой особенности, общее число последних достигает астрономической цифры.
• Вторичную структуру. Особенность молекул в составе белка такова, что они находятся не в растянутом состоянии, а имеют различные (иногда сложные) конфигурации. Благодаря этому, жизнедеятельность клетки упрощается. Вторичная структура имеет вид спирали, сформированной из равномерных витков. При этом соседние витки отличаются тесной водородной связью. В случае многократного повторения устойчивость возрастает.
• Третичная структура формируется, благодаря способности упомянутой спирали укладываться в клубок. Стоит знать, что состав и строение белков во многом зависит от первичной структуры. Третичная база, в свою очередь, гарантирует удержание качественных связей между аминокислотами с различными зарядами.
• Четвертичная структура характерна для некоторых белков (гемоглобина). Последний формирует не одну, а несколько цепей, которые отличаются по первичной структуре.

Секрет молекул белка — в общей закономерности. Чем больше структурный уровень, тем хуже удерживаются между собой образующиеся химические связи. Так, вторичная, третичная и четвертичная структуры подвержены действию радиации, высоких температур и прочих условий окружающей среды. Итогом часто становится нарушение строения (денатурация). При этом простой белок в случае изменения структуры способен к быстрому восстановлению. Если же вещество подверглось негативному температурному действию или влиянию других факторов, то процесс денатурации необратим, а само вещество не подлежит восстановлению.

Белки: начинаем с теории

Как уже неоднократно упоминалось в прошлых материалах, пища попадает в организм человека в виде нутриентов: белков, жиров, углеводов, витаминов, минералов. Но еще ни разу не упоминалась информация о том, а в каком количестве нужно потреблять те или иные вещества, чтобы добиться определенных целей. Сегодня речь пойдет и об этом.

Если говорить об определении белка, то самым простым и понятным будет высказывание Энгельса относительно того, что существование белковых тел и есть жизнь. Тут сразу становится понятно, нет белка – нет жизни. Если же рассматривать это определение в плоскости бодибилдинга, то без белка не будет и рельефных мышц. А теперь самое время немного погрузиться в науку.

Белок (протеин) представляет собой высокомолекуляные органические вещества, которые состоят из альфа-кислот. Эти мельчайшие частицы соединяются в единую цепочку пептидными связями. В состав белка входит 20 видов аминокислот (9 из них незаменимые, то есть они не синтезируются в организме, а остальные 11 – заменимые).

К незаменимым относятся:

• Лейцин;
• Валин;
• Изолейцин;
• Лицин;
• Триптофан;
• Гистидин;
• Треонин;
• Метионин;
• Фенилаланин.

В число заменимых входят:

• Аланин;
• Серин;
• Цистин;
• Аргенин;
• Тирозин;
• Пролин;
• Глицин;
• Аспарагин;
• Глутамин;
• Аспарагиновая и глутаминовая кислоты.

Кроме этих входящих в состав аминокислот существуют еще и другие, не входящие в состав, но играющие важную роль. Например, гамма-аминомасляная кислота участвует в процессе передачи нервных импульсов нервной системы. такой же функцией обладает и диоксифенилаланин. Без этих веществ, тренировка превратилась бы в непонятно что, а движения были бы похожи на беспорядочные рывки амебы.

Наиболее важные для организма (если рассматривать в плоскости метаболизма) аминокислоты:

Лецин;

Изолейцин;

Валин.

Также эти аминокислоты известны как BCAA. 

Каждая из трех аминокислот играет важную роль в процессах, связанных с энергетическими составляющими в работе мышц. А чтобы эти процессы проходили максимально правильно и эффективно, каждая из них (аминокислот) должна быть частью ежедневного рациона (вместе с натуральной пищей или в качестве добавок). Дабы ознакомиться с конкретными данными относительно того, в каком количестве нужно потреблять важные аминокислоты, изучите таблицу:

В составе всех белковых веществ находятся такие элементы, как:

• Углерод;
• Водород;
• Сера;
• Кислород;
• Азот;
• Фосфор.

Ввиду этого, очень важно не забывать о таком понятии, как азотистый баланс. Человеческий организм можно назвать своеобразной станцией по переработке азота

А все потому, что азот не только поступает внутрь тела вместе с продуктами питания, но также и выделяется из него (в процессе распада белков).

Разница между количеством потребляемого и выделяемого азота и составляет азотистый баланс. Он может быть, как положительным (когда потребляется большее количество, чем выделяется), так и отрицательном (наоборот). И если хочется набрать мышечную массу и нарастить красивые рельефные мышцы, возможным это будет только в условиях положительного азотистого баланса.

Важно:

В зависимости от того, насколько натренирован атлет, может понадобиться разное количество азота для поддержания необходимого уровня азотистого баланса (на 1 кг массы тела). Усредненные цифры такие:

• Атлет с имеющимся стажем (порядка 2-3 лет) – 2г на 1кг массы тела;
• Начинающий атлет (до 1 года) – 2 или 3г на 1кг массы тела.

Но белок является не только структурным элементом. Он также способен выполнять ряд других важных функций, о которых подробнее речь пойдет далее.

Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков

Общая
структурная особенность АК — наличие
амино- и карбоксильной групп, соединённых
с одним и тем же углеродным атомом. R —
радикал аминокислот — в простейшем
случае представлен атомом водорода
(глицин), но может иметь и более сложное
строение.

В
водных растворах при нейтральном
значении рН —
АК существуют в виде биполярных ионов.

В
отличие от 19 остальных — АК, пролин —
Иминокислота, радикал которой связан
как с углеродным атомом, так и с
аминогруппой, в результате чего молекула
приобретает циклическую структуру.

19
из 20 АК содержат в α-положении асимметричный
атом углерода, с которым связаны 4 разные
замещающие группы. В результате эти АК
в природе могут находиться в двух разных
изомерных формах — L и D. Исключение
составляет глицин, который не имеет
асимметричного α-углеродного атома,
так как его радикал представлен только
атомом водорода. В составе белков
присутствуют только L-изомеры аминокислот.

Чистые
L- или D-стереоизомеры могут за длительный
срок самопроизвольно и неферментатив-но
превращаться в эквимолярную смесь L- и
D-изомеров. Этот процесс называют
рацемизацией. Рацемизация каждой
L-аминокислоты при данной температуре
идёт с определённой скоростью. Это
обстоятельство можно использовать для
установления возраста людей и животных.
Так, в твёрдой эмали зубов имеется белок
дентин, в котором L-аспартат переходит
в D-изомер при температуре тела человека
со скоростью 0,01% в год. В период формирования
зубов в дентине содержится только
L-изомер, поэтому по содержанию D-аспартата
можно рассчитать возраст обследуемого.

Все
20 АК в организме человека различаются
по строению, размерам и физико-химическим
свойствам радикалов, присоединённых к
α-углеродному атому.

Нарушение метаболизма белков

Нарушения белкового обмена опасны для организма не менее, чем патологии метаболизма жиров и углеводов. Белки участвуют не только в формировании мышц, но практически во всех физиологических процессах.

Что может пойти не так? Как мы все знаем, важнейший энергетический элемент в организме – это молекулы АТФ, которые, путешествуя по крови, раздают клеткам необходимые нутриенты. При нарушении обмена белков “ломается” синтез АТФ и нарушаются процессы, которые косвенно или напрямую влияют на синтезирование из аминокислот новых белковых структур.

В числе наиболее вероятных последствий метаболических нарушений:

• острый панкреатит;
• некроз тканей желудка;
• раковые новообразования;
• общее отекание организма;
• нарушение водно-солевого баланса;
• потеря веса;
• замедление умственного развития и роста у детей;
• невозможность переваривания жирных кислот;
• невозможность транспортировки продуктов жизнедеятельности по кишечнику без раздражения сосудистых стенок;
• резкие катаболические реакции;
• разрушение костной и мышечной ткани;
• разрушение нейрон-мышечной связи;
• ожирение;
• нарушение скорости обмена веществ;
• нарушение всасывания микроэлементов в крови;
• нарушение гормонального фона;
• деградация интеллекта.

Это далеко не полный список того, что может произойти с организмом в случае, если будет нарушен белковый обмен. Однако не все так страшно. Чтобы вывести из строя механизм белкового обмена, нужно, чтобы одновременно совпало хотя бы несколько факторов из перечисленных:

1. Под воздействием белковых коктейлей (без натуральной пищи) организм перестаёт вырабатывать пищеварительные ферменты, направленные на регуляцию и последующее расщепление белковых тканей.
2. Под воздействием изменений в гормональном балансе катаболические реакции превалируют над анаболическими.
3. Без поступления белка из пищи возникает недостаток основных синтезируемых аминокислот.
4. В отсутствии достаточного поступления углеводов остаточные белки катаболизируются в метаболиты сахара.
5. Полное отсутствие жировой прослойки.
6. Есть патологии почек и печени.

Перечислите функции белков. Ферменты

Стоит сказать кратко о каталитической функции белков. Ферменты или энзимы выделяют в особую группу белков. Они осуществляют катализ – ускорение протекания химической реакции.В соответствии со строением ферменты могут быть:

• простыми – содержат только аминокислотные остатки;
• сложными – помимо белкового мономерного остатка включают небелковые структуры, которые называются кофактором (витамины, катионы, анионы).

Молекулы ферментов имеют активную часть (активный центр), связывающую белок с веществом – субстратом. Каждый фермент «узнаёт» определённый субстрат и связывается именно с ним. Активный центр обычно представляет собой «карман», в который попадает субстрат.

Связывание активного центра и субстрата описывается моделью индуцированного соответствия (модель «рука-перчатка»). Модель показывает, что фермент «подстраивается» под субстрат. Благодаря изменению структуры снижаются энергия и сопротивление субстрата, что помогает ферменту легче перенести его на продукт.

Активность ферментов зависит от нескольких факторов:

• температуры;
• концентрации фермента и субстрата;
• кислотности.

Различают 6 классов ферментов, каждый из которых взаимодействует с определёнными веществами. Например, трансферазы переносят фосфатную группу от одного вещества к другому.

Ферменты могут ускорять реакцию в 1000 раз.

Что мы узнали?

Выяснили, какие функции выполняют белки в клетке, как они устроены и как синтезируются. Белки представляют собой полимерные цепочки, состоящие из аминокислот. Всего известно 200 аминокислот, но белки могут образовывать только 20. Белковые полимеры синтезируются на рибосомах. Белки выполняют важные функции в организме: переносят вещества, ускоряют биохимические реакции, контролируют процессы, происходящие в организме. Ферменты связывают субстрат и целенаправленно переносят его на вещества, ускоряя реакции в 100-1000 раз.

Что такое белок?

Белок – это незаменимый компонент каждой клетки нашего тела. Он используется для создания и восстановления тканей организма (мышц, костей, волос, ногтей, хрящей, кожи и крови), а также создает энзимы и гормоны для регулировки метаболизма, роста и многого другого. Как жиры и углеводы, протеин также обеспечивает организм энергией, но из-за своих важных строительных  функций и неспособности накапливаться в организме, тело в первую очередь запасается энергией из углеводов и жиров.

Но, как и излишки жиров и углеводов, излишки протеина пойдут в запасы жира.

Белки распадаются на аминокислоты, которые усваиваются в тонком кишечнике и распределяются по всему телу. Из-за того, что тело не накапливает белки, любые лишние аминокислоты конвертируются организмом в глюкозу и гликоген для получения энергии, если телу не хватает углеводов, или же откладывает их в запасы жира

Чтобы тело могло выполнять эти (и множество других) функции ежедневно, белок должен быть важной частью вашего рациона

В белок входит в состав множества продуктов, его много в первую очередь, в:

• мясе
• птице
• рыбе
• молоке
• яйцах
• бобовых
• орехах
• семенах
• сое
• и даже в злаковых культурах

С нутриционной перспективы, мясо, птица, рыба, яйца и соевые бобы – это цельный белок, который содержит все необходимые для нашего тела заменимые и незаменимые аминокислоты. Другие же источники не содержат достаточное количество необходимых аминокислот сами по себе, но могут быть прекрасным дополнительным источником в комбинации друг с другом.

Регуляция активности

Белки-ферменты могут действовать по-разному. Их активность регулируется двумя типами веществ:

• Активаторы. Вследствие их воздействия активность повышается. При ассоциации с ДНК эти вещества усиливают транскрипцию определенного гена. Яркий пример – Gal8. Он активирует гены, которые ответственны за усвоение дрожжами галактозы.
• Ингибиторы. Они, как можно предположить, активность понижают, задерживая течение физико-химических и физиологических процессов. В качестве примера можно привести гидрохинон. Это ароматическое органическое соединение является ингибитором окисления бензальдегида.

К слову, синтезируются белки-ферменты на рибосомах. Эти органеллы производят их из аминокислот, основываясь на генетическую информацию.

Разница в зависимости от происхождения

Как понять, какие стоит употреблять белки? Происхождение белков влияет на количество получаемой нормы полезных веществ. Но их отличие заключается не только в этом.

Существует информация, что основной разницей между белками животного и растительного происхождения являются их профили аминокислот. Белки животные, конечно, гораздо больше похожи на наши, таким образом, усваиваются легче и быстрее, чем растительные. Белки растительного происхождения несколько скомпрометированы их ограниченным содержанием аминокислот.

Согласно заключениям Гарвардской школы общественного здравоохранения (ГШОЗ), животный белок имеет сбалансированное сочетание всех аминокислот, поэтому его называют полным белком, растительный же белок является неполным.

Есть множество дополнительных факторов, которые должны быть рассмотрены при анализе белков в рационе питания. ГШОЗ утверждает: «Животный белок и растительный белок, вероятно, оказывают те же эффекты на здоровье».

Исследователи этой школы обнаружили, что шесть унций порции жареного бифштекса и лосося обеспечивает 38 и 34 грамма белка соответственно. Но в то время стейк также содержит 44 грамма жира, а лосось содержит 18 грамм. Приготовленная чашка чечевицы, тем временем, предлагает меньше белка (лишь 18 грамм), но зато и содержит меньше одного грамма жира.

Но бесспорно, что и белки растительного происхождения имеют свои преимущества:

• они меньше окисляют нашу кровь из-за большего количества в них минералов;
• содержат меньше примесей;
• содержат меньше жира;
• в них отсутствует вредный холестерин;
• во время приема растительной пищи идет меньшая нагрузка на печень и почки;
• легко усваиваются.

В каких продуктах нет белка. В каких продуктах содержится белок полезный для организма

Для любого человека важной частью рациона являются продукты, содержащие белок. Это своего рода строительный материал для мышечной ткани, который используется для построения и обновления мышечных клеток

Также белки способствуют продуцированию ферментов, поэтому в рационе каждого человека, который следит за своим здоровьем, должны быт продукты, в которых содержится белок

Белок в продуктах питания по аминокислотному составу разделяют на:

Полноценный — содержит весь аминокислотный комплекс.Неполный — содержит не весь набор аминоксилот.

Продукты богатые белком.

Яйца — продукты богаты белком.Яйца — продукты богатые белками. Содержат около 17% белка с полным аминокислотным комплексом, который легко усваивается, намного лучше чем из любого другого продукта. Вес двух стандартных куриных яиц около 100 грамм, что дает нам 17 грамм строительного материла для мышц. Также в яйцах содержаться омега — 3 жирные кислоты, которые участвуют во многих обменных процессах в организме.

Tворог продукт с большим содержанием белка.Творог — 14% количество белка в продуктах кисломолочного происхождения такого типа. То есть можно найти много разновидностей творога и доля протеина в них будет отличаться. Лучше употреблять обычный обезжиренный творог, чтобы уберечь организм от ненужных калорий. Он, конечно, не очень вкусный для «не Любителя», поэтому рекомендую смешивать его с йогуртом, кефиром или даже молоком.

Сыры — продукты которые содержат белок.Сыры — продукты содержащие белок около 30%. Он калориен, а значит такого источника белка лучше избегать и не включать его в основной рацион питания. По крайней мере перед тренировкой, чтобы не нагружать свою пищеварительную систему.

Какие продукты содержат белок с полным набором аминокислот — конечно же мясо.

Мясо птицы — продукты содержащие много белкаптица — куриное и мясо индейки продукты с большим содержанием белка. Его там только 15-20%, но оно низкокалорийное и легко усваивается, по сравнению с сырами. Что позволяет его употреблять даже вечером и включать во все диеты, ориентированные на сжигание жиров. Ведь у той же куриной грудки калорийность очень низкая, а как источник строительных материалов для мышц, она отлично подойдет.

Говядина много белка содержит.Говядина — количество белка в продуктах этого типа около 25%. Но оно не так легко усваивается как птица, поэтому лучше употреблять его вареным. По возможности мясо нужно от молодого животного брать. В нем будет больше питательных веществ и вкусовые качества на порядок лучше.

Печень продукт содержащий белок.Печень — это продукты с высоким содержанием белка, около 25%. Также там много железа и других питательных веществ. Употреблять печень лучше в тушеном виде или как паштет для более легкого усвоения. Это отличный вариант разнообразить свое меню новым продуктом, когда уже нет сил смотреть на мясо или яйца с творогом.

Pыба источник белка.Рыба и другие дары моря — продукты богатые белком, который легко усваивается. Там 15-25% в зависимости от вида

Количество белка в продуктах питания таких как рыба, не самое важное. Главное его качества

Рыбу можно назвать уже готовыми аминокислотами, готовыми к усвоению. Это отличный диетический продукт, и даже если рыба жирная, ее можно смело употреблять в пищу. В ней находятся очень полезные для человеческого организма омега — 3 жирные кислоты. Очень много белка в таких видах рыбы как: тунец, сардина, лосось, скумбрия, анчоусы, кефаль, сайда.

Соя — содержание белка в продуктах растительного происхождения не высокое, но в тут их 14%. Она лидером среди растительной пищи по содержания белка является. Сою используют как заменитель мяса. Но все же ее стоит использовать как гарнир, ввиду не полного содержания в ней набора аминокислот.

Чечевица — продукт с низким содержанием жиров и большим количеством клетчатки

Это важно так как для лучшего усвоения белка нужна клетчатка, которая еще способствует очищению организма. Обязательно при употреблении большого количества мяса нужно есть много клетчатки

В одной чашке чечевицы содержится около 28 грамм белка и только 1 грамм жира. А общая калорийность составляет 230 калорий, что является ну очень низким показателем. Чечевица богата витаминами группы в, необходимые для поддержания в хорошей форме нервной и пищеварительной систем.

Надеюсь эта статья ответила в каких продуктах много белка. Теперь вы знаете, что его качество очень сильно можно отличаться в зависимости от выбранного вида продукта.

Определение

Итак, белок-фермент – это совокупность сложных молекул белка и рибосом либо их целые комплексы. Именно они ускоряют все происходящие в живых системах химические реакции. Происходит это, разумеется, определенным образом.

Каждый фермент «свернут» в определенную структуру. И он ускоряет конкретную, соответствующую его характеристикам реакцию. Кстати, в таком «тандеме» реагенты именуют субстратами. А получившиеся в результате реакции вещества – продуктами.

Ферменты по отношению к субстратам весьма специфичны. Аденозинтрифосфатазы, например, катализируют исключительно отщепление остатков фосфорной кислоты от аденозинтрифосфорной. Другой пример – киназа фосфорилазы. Она, в свою очередь, переносит к субстрату остатки только фосфорной кислоты.

Обмен белков в организме

Обмен белков в организме значительно сложнее, чем метаболизм липидов или углеводов. Жирные кислоты попадают в клетки почти в исходном виде, а углеводы – служат источником энергии. При этом основной строитель мышц претерпевает немало изменений в организме. На отдельных этапах белок преобразуется в углеводы. Как следствие, вырабатывается энергия.

Существует несколько этапов белкового обмена, для каждого из которых характерны определенные особенности:

1. Попадание белков в организм. Под действием слюны происходит расщепление связей гликогена. Как следствие, формируется глюкоза, доступная для усвоения. Оставшиеся ферменты запечатываются. На этой стадии белки, которые присутствуют в продуктах, распадаютсяна отдельные элементы.Впоследствии они будут перевариваться.
2. Переваривание. Под действием панкреатина и остальных ферментов наблюдается последующая денатурация до белков первого порядка. Организм способен получать аминокислоты исключительно из простейших белковых цепей. Для этого он вырабатывает кислоту. Это облегчает расщепление веществ.
3. Расщепление на аминокислоты. Под действием клеток слизистых оболочек кишечника денатурированные белки попадают в кровь. Простой белок преобразуется организмом в аминокислоты.
4. Расщепление до энергии. Под действием большого количества заменителей инсулина и ферментов для усваивания углеводов белок трансформируется в глюкозу. При нехватке энергии организм не выполняет денатурацию белка, а сразуегорасщепляет. В результате вырабатывается чистая энергия.
5. Перераспределение аминокислот. Белковые элементы циркулируют в системном кровотоке и под действием инсулина попадают во все клетки. Как следствие, образуются требуемые аминокислотные связи. По мере распространения белков по организму происходит восстановление фрагментов мышечных элементов и структур, которые связаны со стимуляцией выработки, работой мозга, дальнейшей ферментацией.
6. Образование новых белковых структур. Аминокислоты связываются с микроразрывами в мышцах и приводят к созданию новых тканей. Как следствие, наблюдается гипертрофия мышц. Аминокислоты в требуемом составе трансформируются в мышечно-белковую ткань.
7. Обмен белков. При избытке таких структур под влиянием инсулина они снова проникают в систему кровообращения. Это приводит к формированию новых структур. При существенном напряжении в мышцах, длительном голодании или в период заболевания организм использует белки для компенсации недостатка аминокислот в остальных тканях.
8. Перемещение липидных структур. Белки, которые соединяются в фермент липазу, способствуют перемещению и перевариванию с желчью полинасыщенных жирных кислот. Эти элементы принимают участие в перемещении жиров и выработке холестерина. С учетом состава аминокислот белки могут синтезироваться в полезный или вредный холестерин.
9. Выведение окисленных продуктов. Использованные аминокислоты покидают организм с продуктами обмена. Мышцы, которые повреждаются вследствие нагрузок, тоже выводятся из организма.

3. Внутриклеточные регуляторные белки

Белки регулируют процессы, происходящие внутри клеток, при помощи нескольких механизмов:

• взаимодействия с молекулами ДНК (транскрипционные факторы)
• при помощи фосфорилирования (протеинкиназы) или дефосфорилирования (протеинфосфатазы) других белков
• при помощи взаимодействия с рибосомой или молекулами РНК (факторы регуляции трансляции)
• воздействия на процесс удаления интронов (факторы регуляции сплайсинга)
• влияния на скорость распада других белков (убиквитины и др.)

3.1. Белки-регуляторы транскрипции

Транскрипционный фактор
— это белок, который, попадая в ядро, регулирует транскрипцию ДНК, то есть считывание информации с ДНК на мРНК (синтез мРНК по матрице ДНК). Некоторые транскрипционные факторы изменяют структуру хроматина, делая его более доступным для РНК-полимераз. Существуют различные вспомогательные транскрипционные факторы, которые создают нужную конформацию ДНК для последующего действия других транскрипционных факторов. Еще одна группа транскрипционных факторов — это те факторы, которые не связываются непосредственно с молекулами ДНК, а объединяются в более сложные комплексы с помощью белок-белковых взаимодействий.

3.2. Факторы регуляции трансляции

Трансляция
— синтез полипептидных цепей белков по матрице мРНК, выполняемый рибосомами. Регуляция трансляции может осуществляться несколькими способами, в том числе и с помощью белков-репрессоров, которые, связываются с мРНК. Известно много случаев, когда репрессором является белок, который кодируется этой мРНК. В этом случае происходит регуляция по типу обратной связи (примером этого может служить репрессия синтеза фермента треонил-тРНК-синтетазы).

3.3. Факторы регуляции сплайсинга

Внутри генов эукариот есть участки, не кодирующие аминокислот. Эти участки называются интронами. Они сначала переписываются на пре-мРНК при транскрипции, но затем вырезаются особым ферментом. Этот процесс удаления интронов, а затем последующее сшивание концов оставшихся участков называют сплайсингом (сшивание, сращивание). Сплайсинг осуществляется с помощью небольших РНК, обычно связанных с белками, которые называются факторами регуляции сплайсинга. В сплайсинге принимают участие белки, обладающие ферментативной активностью. Они придают пре-мРНК нужную конформацию. Для сборки комплекса(сплайсосомы) необходимо потребление энергии в виде расщепляемых молекул АТФ, поэтому в составе этого комплекса есть белки, обладающие АТФ-азной активностью.

Существует альтернативный сплайсинг. Особенности сплайсинга определяются белками, способными связываться с молекулой РНК в областях интронов или участках на границе экзон-интрон. Эти белки могут препятствовать удалению одних интронов и в то же время способствовать вырезанию других. Направленная регуляция сплайсинга может иметь значительные биологические последствия. Например, у плодовой мушки дрозофилы альтернативный сплайсинг лежит в основе механизма определения пола.

3.4. Протеинкиназы и протеинфосфатазы

Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы — ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путем присоединения к ним фосфатных групп.

Протеинкиназы регулируют активность других белков путем фосфолирования — присоединения остатков фосфорной кислоты к остаткам аминокислот, имеющих гидроксильные группы. При фосфорилировании обычно изменяется функционирование данного белка, например, ферментативная активность, а также положение белка в клетке.

Существуют также протеинфосфатазы — белки,которые отщепляют фосфатные группы. Протеинкиназы и протеинфосфатазы регулируют обмен веществ, а также передачу сигналов внутри клетки. Фосфорилирование и дефосфорилирования белков — один из главным механизмов регуляции большинства внутриклеточных процессов.

Цикл активации G-белка под действием рецептора.

Синхронизация выполнена 18.07.11 07:59:14