Обмен белков в организме человека и животного

Где больше всего содержится белка

Также стоит разобраться, где больше всего содержится белка в продуктах растительного происхождения. Самые ценные из растительных белков содержатся в гречихе, бобовых, картофеле, рисе и ржаном хлебе.

Сравнительно выгодны в данном отношении мучные изделия с творогом (вареники, сочники) или мясом (пельмени, пирожки с мясом и т. д.), тогда как сочетание теста с рисом и другими крупами менее оправданно.

Биологическая ценность белков возрастает при сочетании зерновых, бобовых и мясомолочных продуктов. Для повышения белковой полноценности питания выпускают хлебобулочные изделия, обогащенные обезжиренным молоком или молочной сывороткой, яичные и молочные макаронные изделия. Также существуют специальные сухие концентраты с высоким содержанием легкоусвояемых белков, используемые для питания тяжелобольных.

Впрочем, в отдельных случаях возникает необходимость ограничить потребление белка, например при недостаточности почек или печени. Для этого используют специальные малобелковые крупяные, макаронные и хлебобулочные изделия.

Роль беков животного происхождения

Значение белков для организма стоит рассмотреть отдельно для «животных» источников, ведь они являются первостепенными. Считается, что именно такая пища должна составлять львиную долю рациона человека. При этом один день в неделю желательно переходить на вегетарианскую диету, когда в пищу принимаются только сырые овощи. Такой подход – путь к избавлению от токсинов. В результате пищеварение улучшается, а кожа – омолаживается.

Весьма полезен для организма дикий лосось. Роль белков, поступающих вместе с этим продуктом, переоценить невозможно. Они улучшают состояние кожи, устраняют ее дряблость и обвислость. Кроме того, благодаря омега-3 улучшается работа мозга и нормализуются обменные процессы.

Не менее полезно мясо птицы

Но здесь стоит уделять внимание экологически чистым продуктам питания. В их составе достаточный объем аминокислот и других элементов, которые позитивным образом действуют на организм:

• холин нормализует работу мозга, улучшает память;
• глутатион играет роль антиоксиданта;
• лецитин;
• серосодержащие вещества.

Отдельного внимания заслуживает и говядина, в составе которой большой объем линолевой кислоты, не вырабатываемой нашим организмом и способной позитивно влиять на многие процессы. Действие этой кислоты направлено на снижение риска онкологических заболеваний, уменьшение веса, нормализацию обменных процессов.

Сколько белка нужно потреблять в сутки?

Согласно исследованиям, ученые рекомендуют потреблять в день такое соотношение белков – 0,8 г на 1 кг вашего веса. Таким образом, человек с весом 70 кг должен получать не меньше 56 грамм белка в сутки.

Но этот показатель все же относителен, так как люди, ведущие активный образ жизни и регулярно посещающие спортзал, нуждаются в их большем количестве. Также исследования утверждают, что потребление белков выше нормы идет на пользу пожилым людям, ведь они склонны к потере мышечной массы.

При этом не забывайте учитывать общую формулу соотношения белков, жиров и углеводов. В рационе должно быть 25-35% белков, 25-35% жиров и 30-50% углеводов.

Усредненная формула соотношения белков, жиров и углеводов в дневном рационе

Белок в продуктах питания

Существуют две условные группы продуктов, содержащих белок. Это животный и растительный, в зависимости от происхождения. Уже не первый год идут жаркие споры между поклонниками и противниками вегетарианства. Первые утверждают, что растительных белков вполне достаточно для организма. Вторые же указывают на незаменимость животных белков. Содержание белка в фасоли и бобах такое же высокое, как и в мясе, но дело в том, что белки являются сложным соединением. Иначе говоря, белок сложен в усвоении организмом. Легче всего усваиваются белки в яйцах и молочной продукции, следом идет мясо птиц, рыб, животных. Орехи, бобовые усваиваются труднее, но тяжелее всего усваивается белок, содержащийся в крупах.

Больше всего белка содержится в мясе и морепродуктах, следом идут яйца и молочная продукция. Далее следуют бобовые (чечевица, фасоль, горох), крупы (гречка наиболее богата белком), орехи (фундук, арахис, семечки подсолнуха). В овощах белок можно найти в спарже, кабачках, картофеле.

Стоит помнить, что в противовес трудности усваивания растительных белков, животные белки при усвоении выделяют больше токсинов, а также холестерин, особенно это касается мясной пищи. Диетологи рекомендуют сочетать в рационе как животные, так и растительные белки. Всего должно быть в меру. При переизбытке протеина в организме, он преобразовывается в жиры, что приводит к ожирению и сопутствующим проблемам.

И помните, что белковая пища должна пройти термическую обработку. Так белок лучше усваивается.

Функции белка в организме

Строительная. В организме идет постоянный процесс обновления клеток – одни клетки отмирают, а на их месте образуются другие, материалом для их построения служит белок.

Рецепторная. Без протеина неосуществима работа органов чувств, позволяющих нам воспринимать окружающий мир: ощущать запахи, видеть, слышать и т.д.

Иммунная. Протеин содействует выведению вредных веществ из организма, подавляет возбудителей инфекций и способствует повышению сопротивляемости организма в целом.

Гормональная. Без деятельности гормонов невыполнима исправная работа органов и систем всего организма, а их большая часть состоит именно из белка

Поддержание хорошего гормонального фона очень важно для женского здоровья.

Транспортная. Гемоглобин, который также является белком, содействует транспортировке кислорода из легких в ткани нашего организма, а также выводит углекислый газ.

Двигательная. Без протеина невозможна корректная работа опорно-двигательного аппарата, так как кости, связки, суставы, мышцы состоят из белков.

При дефиците аминокислот в организме человека могут возникать следующие неприятные симптомы:

• умственная и физическая утомляемость;
• слабость в мышцах;
• боль в суставах;
• отеки;
• «необъяснимые» приступы голода;
• уменьшение остроты зрения;
• ухудшение качества волос, ногтей, кожи.

Внутриклеточные регуляторные белки

Белки регулируют процессы, происходящие внутри клеток, при помощи нескольких механизмов:

• взаимодействия с молекулами ДНК (транскрипционные факторы);
• при помощи фосфорилирования (протеинкиназы) или дефосфорилирования (протеинфосфатазы) других белков;
• при помощи взаимодействия с рибосомой или молекулами РНК (факторы регуляции трансляции);
• воздействия на процесс удаления интронов (факторы регуляции сплайсинга);
• влияния на скорость распада других белков (убиквитины и др.).

Белки-регуляторы транскрипции

Транскрипционный фактор
— это белок, который, попадая в ядро , регулирует транскрипцию ДНК, то есть считывание информации с ДНК на мРНК (синтез мРНК по матрице ДНК). Некоторые транскрипционные факторы изменяют структуру хроматина, делая его более доступным для РНК-полимераз. Существуют различные вспомогательные транскрипционные факторы, которые создают нужную конформацию ДНК для последующего действия других транскрипционных факторов. Еще одна группа транскрипционных факторов — это те факторы, которые не связываются непосредственно с молекулами ДНК, а объединяются в более сложные комплексы с помощью белок-белковых взаимодействий.

Факторы регуляции трансляции

Трансляция
— синтез полипептидных цепей белков по матрице мРНК, выполняемый рибосомами. Регуляция трансляции может осуществляться несколькими способами, в том числе и с помощью белков-репрессоров, которые, связываются с мРНК. Известно много случаев, когда репрессором является белок, который кодируется этой мРНК. В этом случае происходит регуляция по типу обратной связи (примером этого может служить репрессия синтеза фермента треонил-тРНК-синтетазы).

Факторы регуляции сплайсинга

Внутри генов эукариот есть участки, не кодирующие аминокислот. Эти участки называются интронами . Они сначала переписываются на пре-мРНК при транскрипции, но затем вырезаются особым ферментом. Этот процесс удаления интронов, а затем последующее сшивание концов оставшихся участков называют сплайсингом (сшивание, сращивание). Сплайсинг осуществляется с помощью небольших РНК, обычно связанных с белками, которые называются факторами регуляции сплайсинга. В сплайсинге принимают участие белки, обладающие ферментативной активностью. Они придают пре-мРНК нужную конформацию. Для сборки комплекса (сплайсосомы) необходимо потребление энергии в виде расщепляемых молекул АТФ, поэтому в составе этого комплекса есть белки, обладающие АТФ-азной активностью.

Существует альтернативный сплайсинг . Особенности сплайсинга определяются белками, способными связываться с молекулой РНК в областях интронов или участках на границе экзон-интрон. Эти белки могут препятствовать удалению одних интронов и в то же время способствовать вырезанию других. Направленная регуляция сплайсинга может иметь значительные биологические последствия. Например, у плодовой мушки

Существуют
несколько видов защитных функций белков:

Физическая
защита. В ней принимает участие коллаген —
белок, образующий основу межклеточного
вещества соединительных тканей (в том
числе костей, хряща, сухожилий и глубоких
слоёв кожи (дермы)); кератин,
составляющий основу роговых щитков,
волос, перьев, рогов и др. производныхэпидермиса.
Обычно такие белки рассматривают как
белки со структурной функцией. Примерами
этой группы белков служат фибриногены итромбины ,
участвующие в свёртывании крови.

Химическая
защита. Связывание токсинов белковыми
молекулами может обеспечивать их
детоксикацию. Особенно важную роль в
детоксикации у человека играют ферменты печени,
расщепляющие яды или переводящие их в
растворимую форму, что способствует
их быстрому выведению из организма .

Иммунная
защита. Белки, входящие в состав крови и
других биологических жидкостей,
участвуют в защитном ответе организма
как на повреждение, так и на атаку патогенов.
Белки системы
комплемента и антитела (иммуноглобулины)
относятся к белкам второй группы; они
нейтрализуют бактерии, вирусы или
чужеродные белки. Антитела, входящие
в состав адаптативной
иммунной системы,
присоединяются к чужеродным для данного
организма веществам, антигенам,
и тем самым нейтрализуют их, направляя
к местам уничтожения. Антитела
могутсекретироваться в
межклеточное пространство или
закрепляться в мембранах
специализированных В-лимфоцитов,
которые называютсяплазмоцитами .
В то время как ферменты имеют ограниченное
сродство к субстрату, поскольку слишком
сильное присоединение к субстрату
может мешать протеканию катализируемой
реакции, стойкость присоединения
антител к антигену ничем не ограничена .

Недостаток белков

Белковая недостаточность может развиться по следующим причинам:

• Основная причина – недостаточное поступление белков с пищей. Это может случиться, если человек сидит на диете, если его рацион питания содержит их в небольшом количестве.
• Заболевания, препятствующие поступлению пищи: перекрытие пищевода, воспаление слизистой оболочки рта.
• Заболевания ЖКТ и их последствия, из-за которых затруднено всасывание питательных веществ.
• Белки расходуются при ожогах большой площади тела, серьёзных ранах, онкологических заболеваниях.
• Проблемы с гормонами.

Симптомы, которые могут указывать на возникновение белковой недостаточности:

• уменьшение массы тела;
• бледность, сухость кожи, при тяжёлой недостаточности она становится дряблой и вялой;
• частые диареи;
• снижение либидо, отсутствие менструаций у женщин;
• раздражительность, невнимательность, постоянная усталость, плохой аппетит;
• , человека преследуют инфекционные заболевания.

Лёгкая степень нехватки белка устраняется пересмотром рациона и включением в него всех необходимых аминокислот из расчёта на идеальный вес пациента.

Функции белков.

Белки в клетке выполняют важные и многообразные функции. Прежде всего они выполняют строительную функцию

. Из белков состоят мембраны клеток и клеточных органоидов. У высших животных в основном из белков состоят стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи и т. д.

Громадное значение имеет каталитическая функция белков

. Из курса химии вам известно, что скорость химических реакций зависит от свойств реагирующих веществ, от их концентрации и температуры, при которой идет реакция. Химическая активность веществ в живой клетке, как правило, невелика. Концентрации их в клетке большей частью незначительны. Температура клеточной среды невысокая. Таким образом, реакции в клетке должны были бы протекать очень медленно. Между тем реакции в клетке идут с большими скоростями. Это достигается благодаря наличию в клетке катализаторов. Клеточные катализаторы называются ферментами. Каталитическая активность ферментов исключительно велика. Они ускоряют реакции в десятки, сотни миллионов раз. По химической структуре ферменты — белки. В большинстве случаев ферменты катализируют превращения веществ, размеры молекул которых по сравнению с размерами макромолекулы фермента очень малы. Например, фермент ката-лаза имеет молекулярную массу 250000, а пероксид водорода (Н 2 О 2), распад которого катализирует каталаза, всего 34. Такое соотношение между размерами фермента и веществом, на которое он действует, наводит на мысль, что каталитическая активность фермента определяется не всей его молекулой, а только небольшим ее участком — активным центром фермента. Как известно, реакция между веществами происходит при условии тесного сближения их молекул. Возможность сближения фермента и вещества происходит благодаря геометрическому соответствию структур активного центра фермента и молекулы вещества. Они подходят друг к другу, «как ключ к замку». При денатурации фермента его каталитическая активность исчезает, так как нарушается структура активного центра.

Почти каждая химическая реакция в клетке катализируется особым ферментом. Число различных реакций, протекающих в клетке, достигает нескольких тысяч. Соответственно в клетке обнаружено несколько тысяч разных ферментов.

Кроме строительной и каталитической функций, важна сигнальная функция белков

. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

Белкам присуща также двигательная функция

. Движение — одно из проявлений жизненной активности. Все виды движения, к которым способны клетки у высших животных, в том числе и сокращение мышц, а также мерцание ресничек у простейших, движения жгутиков, выполняют особые сократительные белки.

Белки выполняют также транспортную функцию

. Они способны присоединять различные вещества и переносить их из одного места клетки в другое. Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его ко всем тканям и органам тела.

Большое значение имеет защитная функция белков

. При введении чужеродных белков или клеток в организм в нем происходит выработка особых белков, которые связывают и обезвреживают чужеродные клетки и вещества.

Следует отметить, наконец, энергетическую функцию белков

. Белки распадаются в клетке до аминокислот. Часть аминокислот используется для синтеза белков, часть же подвергается глубокому расщеплению, в ходе которого освобождается энергия. При полном расщеплении 1 г белка освобождается 17,6 кДж.

О громадном значении белков для жизни догадывались давно. Сто лет назад Ф. Энгельс писал, что «жизнь есть форма существования белковых тел». Эта фраза стала крылатой, в ней подчеркивается решающее значение белков для жизни. Данные современной биологии полностью подтверждают этот вывод.

Определение

Итак, белок-фермент – это совокупность сложных молекул белка и рибосом либо их целые комплексы. Именно они ускоряют все происходящие в живых системах химические реакции. Происходит это, разумеется, определенным образом.

Каждый фермент «свернут» в определенную структуру. И он ускоряет конкретную, соответствующую его характеристикам реакцию. Кстати, в таком «тандеме» реагенты именуют субстратами. А получившиеся в результате реакции вещества – продуктами.

Ферменты по отношению к субстратам весьма специфичны. Аденозинтрифосфатазы, например, катализируют исключительно отщепление остатков фосфорной кислоты от аденозинтрифосфорной. Другой пример – киназа фосфорилазы. Она, в свою очередь, переносит к субстрату остатки только фосфорной кислоты.

Функции белков в клетке

• Строительная (пластическая) функция белковых молекул является одной из важнейших.Они являются составным компонентом клеточных мембран и органел. Стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи высших животных также состоят в основном из белка.
• Двигательная функция обеспечивается особенными сократительными белками, благодаря которым осуществляются движения жгутиков и ресничек, перемещение хромосом во время деления клеток, сокращение мускулатуры, движения органов растений и т.п., пространственные изменения положения различных структур организма.
• Транспортная функция белков обеспечивается их способностью связывать и переносить с течением крови химические соединения.

Пример 2

Белок крови гемоглобин переносит кислород из лёгких в клетки других органов и тканей (аналогичную функцию в мышцах выполняет миоглобин).

Белки сыворотки крови переносят липиды и жирные кислоты, различные биологически активные вещества.

Молекулы белков, входящих в состав плазматической мембраны, берут участие в транспорте веществ как в клетку, так и из неё.

Белки выполняют и защитную функцию. Как ответ на проникновение внутрь чужеродных веществ (антигенов – белков или высокомолекулярных полисахаридов бактерий, вирусов) в клетке вырабатываются особенные белки – иммуноглобулины (антитела), которые нейтрализуют чужеродные вещества и осуществляют иммунологичную защиту организма.

Благодаря функционированию иммунной системы организма обеспечивается распознавание антигенов антигенным детерминантам (характерным участкам их молекул). Благодаря этому специфически связываются и обеззараживаются чужеродные вещества за.

Замечание 5

Внешнюю защитную функцию могут выполнять также и белки, токсические для других организмов ( белок яда змей).

Белкам свойственна также сигнальная функция. В поверхность клеточной мембранны встроены молекулы белков, которые в ответ на действия факторов внешней среды способны к изменению свей третичной структуры. Так происходит восприятие сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.

Регуляторная функция свойственна белкам-гормонам, которые влияют на обмен веществ. Гормоны поддерживают постоянную концентрацию веществ в крови, учавствуют в росте размножении и других жизненно важных процессах.

Пример 3

Одним из наиболее известных гормонов является инсулин, понижающий содержание сахара в крови. В случае стойкой недостаточности инсулина содержание сахара в крови увеличивается и развивается сахарны диабет. Главными регуляторами биохимических процессов в организме могут быть и многочисленные белки-ферменты (каталитическая функция).

Белки являются и энергетическим материалом. При расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии, необходимой для большинства жизненно важных процессов в клетке.

Состав

Есть еще множество вопросов, касающихся белков-ферментов, расщепляющие различные вещества, поступающие в организм. Почему, например, их молекулы больше, чем у субстратов? И каким вообще образом аминокислоты, которые сами не могут ускорять химические реакции, создают мощнейшие каталитические системы, соединяясь в специфические последовательности?

Но зато медицине многое известно об их составе. Каждый фермент представляет собой соединение собственно белковых частей и связанные с ними активные центры. В их молекулах принято отличать активный А-центр – это место в пространственной структуре, с которым контактирует субстрат S. Также есть белковая часть – ее именуют либо апоэнзимом, либо апоферментом.

Можно еще объяснить иначе. Ферменты образованы из полипептидов – это такие вещества, которые состоят из остатков аминокислот. А те, в свою очередь, являются органическими соединениями, содержащие в себя как аминные, так и карбоксильные группы.

Продукты, где содержится белок

Наиболее сбалансированным является аминокислотный состав белков яиц, молочных продуктов, мяса и рыбы. Это продукты, где содержится белок, также перевариваются быстрее, чем остальные белки.

Тепловая обработка ускоряет переваривание белков, что подтверждается на примере вареных и сырых яиц. Белки лучше усваиваются при длительном разваривании или измельчении продуктов. Особенно это характерно для растительных белков. Правда, избыточное нагревание может отрицательно влиять на аминокислоты. Так, биологическая ценность казеина (молочного белка, содержащегося в твороге) снижается на 50 % при нагреве до температуры 200 °С. А при сильном и длительном нагреве богатых углеводами продуктов в них уменьшается количество лизина, доступного для усвоения. Именно этим объясняется рекомендация замачивать крупы перед варкой, чтобы сократить время приготовления каш.

Тепловая обработка и измельчение продуктов улучшают переваривание белка.

Сказанное выше еще раз подтверждает мнение, согласно которому для удовлетворения аминокислотных потребностей организма целесообразнее сочетать разные продукты. Например, если есть пшеничный хлеб с молоком, суммарный аминокислотный состав белка становится биологически более ценным, чем при употреблении хлеба без молока. По той же причине вполне оправданно сочетание каш с молоком или приготовление молочных крупяных супов, молочной лапши и т. д.

Правила употребления белковой пищи

Начинайте день с белкового завтрака. Это обеспечит вам чувство сытости, и вы нескоро ещё проголодаетесь. Известный факт: в первой половине дня белки усваиваются лучше.

Сочетайте белковые продукты. Разбавьте рацион растительной белковой пищей.

Делите вашу порцию белков на протяжении дня. Организму сложно будет усвоить всю суточную норму белка за один раз.

Если вы ведёте активный образ жизни, порция белка через 30 минут после тренировки поможет прийти в идеальную форму.

Определите свою норму белка и строго придерживайтесь её. Количество белка выше нормы способно вызвать отравление.

Правильно сочетайте продукты. Например, водоросль спирулина неплохо совместима с овощами, которые богаты крахмалом. Отличным дополнением станут овощи и зелень. Бобовые идеально сочетаются с зеленью и кашами.

Готовьте белковые продукты при минимальной температуре, дольше их варите, а бобовые предварительно замачивайте.

Для переваривания белка нужно много воды. Употребляйте её достаточное количество: как правило, рекомендуется пить восемь стаканов воды в день.

Соблюдайте пропорцию белков в вашем рационе с жирами и углеводами, придерживайтесь вышеизложенных правил. Тогда вы почувствуете прилив сил и здоровья, а также уничтожите лишний вес. Удачи вам на пути к здоровой жизни!

https://youtube.com/watch?v=8RccgIHKg0Q

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.